Las proteínas chaperonas impiden que otras proteínas se aglomeren y se enreden, como en el caso del Alzheimer. Entrevista con Franz-Ulrich Hartl, que investiga el funcionamiento de las chaperonas.
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DW: Su trabajo le ha valido el Premio Ernst Schering para investigaciones destacadas en el campo de la medicina, biología o química. ¿En qué consiste su investigación?
Franz-Ulrich Hartl: Nuestro campo de investigación tiene que ver con las moléculas de proteína. Estas son responsables de muchas funciones importantes como, por ejemplo, el metabolismo, el movimiento, las contracciones musculares, etc.
Estas proteínas están compuestas por largas cadenas de aminoácidos que se forman en las células. Al plegarse, las cadenas deben adoptar una determinada forma tridimensional, que es de vital importancia para que puedan ejercer sus funciones biológicas. Nosotros investigamos el proceso de plegamiento de las proteínas y nos hemos dado cuenta de que no se trata de un proceso espontáneo, sino que son necesarias determinadas proteínas ayudantes. Estas son las llamadas chaperonas.
¿Cuáles son las tareas de las chaperonas?
Imagen: Max-Planck-Institut/A. Griesch
Las chaperonas moleculares impiden que las proteínas se plieguen mal, se enreden y se aglomeren. Estas "malformaciones” son la causa de enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y la demencia, el Parkinson o la enfermedad de Huntington.
Cuando estas aglomeraciones se forman en el cerebro, también tiene que ver con que las chaperonas moleculares ya no funcionan tan bien como en las personas más jóvenes. En el proceso de envejecimiento, las chaperonas parecen perder, en parte, sus funciones. Tenemos la esperanza de poder descubrir en el futuro posibilidades de activar las chaperonas a través de medicamentos y, como consecuencia, poder dilatar el surgimiento de una enfermedad.
¿Cuál ha sido el paso decisivo en su investigación y cuál ha sido el resultado?
Sobre la base de trabajos previos hemos podido descifrar el mecanismo de las chaperonas. Estas adoptan la forma de una especie de jaula cilíndrica, que protegen las cadenas de aminoácidos. En el interior de estos cilindros, las cadenas se pueden plegar sin enredarse con otras moléculas de proteína.
Cuando se hierve pasta en una olla, los espaguetis se pegan y se enredan. Pero cuando cocemos un solo espagueti en la olla, este ya no se puede enredar con los demás.
¿Podrían pacientes con Alzheimer beneficiarse algún día de su investigación?
Eso no lo podemos predecir con exactitud, pero tenemos la esperanza de encontrar medicamentos que activen el sistema de las chaperonas, para que ejerzan sus funciones de manera más eficiente. También las chaperonas son moléculas de proteína. Su formación es regulada por las células con ayuda de determinadas sustancias señalizantes.
Si logramos intervenir en estos procesos señalizantes con ayuda de medicamentos, entonces quizá podremos hacer que las células produzcan más chaperonas. Ya hemos logrado esto en experimentos con modelos.
El profesor Franz-Ulrich Hartl es director del departamento de Bioquímica Celular en el Instituto Max-Planck de Bioquímica en Martinsried.
Autora: Carla Bleiker
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